[자연과학]화학實驗(실험)보고서 - catalase 효소 reaction 속도
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작성일 22-12-07 18:35
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효소는 전형적으로 분자량 2만이상의 거대한 단백질 분자인데 특정 반응이나 일련의 반응을 일으킬 수 있는 구조로 되어 있다 기질이라고 부르는 하나 이상의 분자가 효소의 활성화 자리에 결합한다.
이 식의 양변을 역수로 취하…(생략(省略))
다.
2. Introduction
가. 배경理論(이론) - Michaelis-Menten equation1)
생체 계에서 일어나는 많은 화학반응에서 효소가 촉매로 작용한다. 또한 어떤 경우에는 제 2의 물질이 효소에 결합하여 효소가 촉매로 작용하는 것을 방해하는 저해제로도 작용할 수 있다
효소 촉매작용의 반응속도론은 다음 반응 메카니즘에 의하여 체계적으로 나타낼 수 있다
여기서 E는 자유효소, S는 기질, ES는 효소-기질 복합체이다.
생성물의 생성속도는 다음과 같다. 이 메카니즘에 의한 P의 생성속도는 효소-기질 복합체의 농도 [ES]에 대하여 정류상태 근사법을 적용하여 유도할 수 있다
한편,
는 實驗에서 쉽게 구할 수 있으므로 정류상태식에서 [E] 대신에 를 대입하면 다음과 같다.
을 다음으로 definition 하면
[ES]는 다음 식으로 주어진다. 활성화 자리는 효소의 표면에 특정한 기질만 결합하여 화학變化가 일어날 수 있게 하는 특징적 구조와 화학적 성질을 가진 부분이다.
이 수식은 많은 효소 촉매 반응의 속도론을 기술하는 Michaelis-Menten식이다. 그러나 구조가 유사하더라도 대부분의 다른 분자와는 결합하지 않는다.
이 식의 양변에 역수를 취하여 요점하면 實驗값을 통해 그래프를 그려 와 을 구할 수 있다
이번實驗에는 감자에 포함되어있는 catalase라는 효소와 과산화수소를 사용하여 와 를 계산하였다. 예를 들어 효소 urease는 요소의 가수분해 반응에서 촉매로 작용한다.
[ES]에 관련되어 풀면 다음과 같다. 많은 효소의 활성화자리는 매우 선택적이다.
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1. Abstract
Michaelis-Menten equation은 효소 촉매 작용을 분석하는데 아주 중요한 방정식으로 다음과 같다.
